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德國布魯克 JPK ForceRobot 生物型原子力顯微鏡

品牌：德國布魯克
型號(hào)： JPK ForceRobot
產(chǎn)地：歐洲德國
供應(yīng)商報(bào)價(jià)：面議

布魯克納米表面儀器部更新時(shí)間：2023-08-07 11:56:12

銷售范圍售全國

入駐年限第5年

營業(yè)執(zhí)照已審核

同類產(chǎn)品掃描探針顯微鏡SPM (原子力顯微鏡）(23件)

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為您推薦

產(chǎn)品特點(diǎn)

高通量、定量單分子生物力學(xué)

詳細(xì)介紹

產(chǎn)品介紹：

ForceRobot 400

力在分子機(jī)制中起著至關(guān)重要的作用，如識(shí)別、反應(yīng)和信號(hào)傳遞。 ForceRobot? 400生物型AFM結(jié)合了許多獨(dú)特的力譜創(chuàng)新技術(shù)以在單分子水平上測(cè)量力。它能夠量化單個(gè)分子鍵的機(jī)械強(qiáng)度，并對(duì)分子相互作用和生物分子復(fù)合物的力依賴特性進(jìn)行表征。

高通量

每天250,000條力曲線

先進(jìn)的能力允許開展長期的、自我調(diào)節(jié)的實(shí)驗(yàn)系列，改善生產(chǎn)力和提供統(tǒng)計(jì)學(xué)意義上的數(shù)據(jù)集。

自動(dòng)化

完全自動(dòng)化的單分子力譜

先進(jìn)的力曲線設(shè)計(jì)，結(jié)合廣泛的擬合程序以及易于使用的編輯工具，實(shí)現(xiàn)靈活的、用戶定義的實(shí)驗(yàn)。

力譜

先進(jìn)的納米力學(xué)表征

在分子水平上感知與定量分析力，并表征單個(gè)分子的力依賴特性。

FEATURES

理解單分子力學(xué)

ForceRobot 400具有獨(dú)特的能力，能夠?yàn)楣δ苄陨餀C(jī)制提供關(guān)鍵見解，為生物物理學(xué)、生物化學(xué)、發(fā)育生物學(xué)和新型治療分子的開發(fā)等研究領(lǐng)域帶來新的可能性。

ForceRobot 400能提供：

優(yōu)異的表現(xiàn)：每天250,000條力曲線

完全自動(dòng)化的單分子力譜測(cè)量

生物醫(yī)學(xué)以及前臨床研究需要的統(tǒng)計(jì)學(xué)相關(guān)的，標(biāo)準(zhǔn)化的數(shù)據(jù)集

先進(jìn)的力曲線設(shè)計(jì)以及廣泛的擬合程序，實(shí)現(xiàn)靈活實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)

獨(dú) 創(chuàng)的多參量納米力譜

ForceRobot 400可以在接近生理?xiàng)l件下對(duì)單個(gè)分子進(jìn)行無標(biāo)記的納米力學(xué)測(cè)量?？梢允占哔|(zhì)量相關(guān)的、多參量的數(shù)據(jù)集，并從每個(gè)數(shù)據(jù)集中自動(dòng)得出全面的生物物理參數(shù)。

對(duì)(GB1)8多聚蛋白的SMFS測(cè)量與力曲線的統(tǒng)計(jì)分析。A: 單個(gè)GB1分子（鳥嘌呤核苷酸結(jié)合蛋白）和相應(yīng)的由GB1的8個(gè)串聯(lián)重復(fù)序列組成的多聚蛋白的三維示意圖。(結(jié)構(gòu)2J52來自www.rcsb.org，用于顯示GB1）。B：力距（FD）曲線示范性地展示了(GB1)8的所有8個(gè)亞單位的完全展開。每個(gè)展開的GB1亞單位的輪廓長度是通過用蠕蟲狀鏈模型（橙色）擬合FD曲線來確定的。C: 疊加的FD曲線的密度圖，表明8個(gè)亞單位展開的概率。D: GB1亞單位的輪廓長度和展開力值的分布。確定平均輪廓長度為19.2納米，平均展開力為173pN。樣品由中國南京大學(xué)物理系曹毅教授提供。

“自動(dòng)化水平的提高，加上先進(jìn)的光學(xué)技術(shù)，使新的ForceRobot 400成為在單分子尺度上研究生物物理現(xiàn)象的杰出工具。這種測(cè)力能力使人們能夠在單分子水平上研究天然和合成聚合物的機(jī)械性能，推進(jìn)了新型宏觀和納米材料的設(shè)計(jì)和合成?！?/p>

---來自中國南京大學(xué)物理系曹毅教授

先進(jìn)的自動(dòng)化力譜測(cè)量

ForceRobot 400是SMFS的理想工具，為分子水平的生物物理機(jī)制提供了關(guān)鍵的見解。大尺寸的Z軸電機(jī)和增強(qiáng)的電動(dòng)化樣品臺(tái)功能使其能夠?qū)膯畏肿拥礁蟮纳飶?fù)合物，以及相距較遠(yuǎn)或處于不同樣品區(qū)的感興趣區(qū)域（ROI）進(jìn)行研究。最新的可選NestedScanner具有一個(gè)帶電容傳感器的快速Z軸掃描器。它即使在高速下也能生成可重復(fù)的力曲線，大大擴(kuò)展了微觀流變學(xué)測(cè)量的頻率范圍。

新的SmartMapping功能允許靈活選擇多個(gè)、用戶定義的二維力圖。利用光學(xué)tiling，可以提前選擇多個(gè)ROI并自動(dòng)測(cè)試，便于對(duì)大樣本區(qū)域進(jìn)行系統(tǒng)研究。

樹立單分子力譜自動(dòng)化測(cè)試的新標(biāo)準(zhǔn)

ForceRobot 400具備飛快的數(shù)據(jù)采集速率，先進(jìn)的自動(dòng)化和分析能力。結(jié)合專有的軟件，自動(dòng)對(duì)焦和校準(zhǔn)功能確保了自動(dòng)化操作和快速結(jié)果。

極致的靈活性

新的ForceRobot 400用戶界面，具有直觀的用戶指導(dǎo)，能夠快捷地定義操作參數(shù)。預(yù)先定義的實(shí)驗(yàn)設(shè)置，如力鉗、力或微流變學(xué)，結(jié)合易用的編輯工具，允許用戶定義實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)。得益于系統(tǒng)參數(shù)的自動(dòng)調(diào)整，可以進(jìn)行長期的、自我調(diào)節(jié)的系列實(shí)驗(yàn)。

在含有膽固醇、鞘磷脂和羅丹明-DOPE（1,2-二油酰-sng-甘油磷酸酯-乙醇胺）的相分離的DOPC（1,2-二油酰-sng-甘油磷酸酯-乙醇胺）支持的脂質(zhì)雙層上進(jìn)行熒光顯微鏡和力譜成像的關(guān)聯(lián)圖。A：含有羅丹明-DOPE的熒光圖像，液體無序相（紅色）和富含鞘磷脂的液體有序相（黑色區(qū)域）。B：高度圖顯示液體無序相中升高的脂質(zhì)筏（液體有序相）（圖尺寸：20×20 μm2，像素是60×60）。C和D：在液體無序相（C）和液體有序相（D）上獲得的力-壓入深度曲線，顯示了不同力下的突破事件。樣品由德國波茨坦大學(xué)細(xì)胞膜生物物理學(xué)組的Salvatore Chiantia教授提供。

突破性的能力

一小時(shí)超過10,000條力曲線

檢測(cè)系統(tǒng)自動(dòng)對(duì)焦及自適應(yīng)環(huán)境條件

探測(cè)粗糙表面的新型自動(dòng)化自我調(diào)整的成像模式

調(diào)制頻率高達(dá)至少5kHz的粘彈物性表征（需要可選的Z軸掃描管）

廣泛的環(huán)境控制配件（濕度，溫度，離子強(qiáng)度，緩沖液交換等）

與光學(xué)顯微鏡無縫結(jié)合

ForceRobot 400可以與先進(jìn)的光學(xué)和超分辨率技術(shù)無縫集成，提供相關(guān)的納米力學(xué)數(shù)據(jù)集，并對(duì)各種各樣的生物樣本進(jìn)行全面表征。

ForceRobot 400 on Nikon Eclipse Ti2 inverted microscope and intuitive software interface.

在尼康Eclipse Ti2倒置顯微鏡上的ForceRobot 400以及直觀的軟件界面。

用ForceRobot 400 可以研究：

分子層面蛋白質(zhì)的功能
分子生物力學(xué)和受體-配體類型鍵
用于免疫診斷的新型抗體-抗原復(fù)合物的檢測(cè)和動(dòng)力學(xué)研究
不同物質(zhì)的粘彈性

最大的粘附力，單個(gè)結(jié)合和去結(jié)合事件的機(jī)理
單個(gè)分子和分子排列的分子內(nèi)特性
大分子的結(jié)構(gòu)變化

利用ForceRobot技術(shù)發(fā)表學(xué)術(shù)論文選集

Fernandez et al., AFM-Based Force Spectroscopy Unravels Stepwise Formation of the DNA Transposition Complex in the Widespread Tn3 Family Mobile Genetic Elements. Nucleic Acids Research, gkad241 (2023)
Dupuy et al., Molecular Device for the Redox Quality Control of GroEL/ES Substrates. Cell 186 (5), 1039-1049.e17. (2023).
Li et al., Active Microrheology of Protein Condensates Using Colloidal Probe-AFM. Journal of Colloid and Interface Science, 632, 357–366 (2023).
Blaimschein et al., Substrate-Binding Guides Individual Melibiose Permeases MelB to Structurally Soften and to Destabilize Cytoplasmic Middle-Loop C3. Structure 31 (1), 58-67.e4 (2023).
Serdiuk et al., A Cholesterol Analog Stabilizes the Human β 2 -Adrenergic Receptor Nonlinearly with Temperature. Sci. Signal. 15 (737), eabi7031 (2022).
Petitjean et al., Multivalent 9-O-Acetylated-Sialic Acid Glycoclusters as Potent Inhibitors for SARS-CoV-2 Infection. Nat Commun 13 (1), 2564 (2022).
Lee et al., Modified Cytosines versus Cytosine in a DNA Polymerase: Retrieving Thermodynamic and Kinetic Constants at the Single Molecule Level. Analyst 147 (2), 341–348 (2022).

Lei et al., An Ester Bond Underlies the Mechanical Strength of a Pathogen Surface Protein. Nat Commun 12 (1), 5082 (2021).
Wang et al., Living Materials Fabricated via Gradient Mineralization of Light-Inducible Biofilms. Nat Chem Biol 17 (3), 351–359 (2021).
Liu et al, High Force Catch Bond Mechanism of Bacterial Adhesion in the Human Gut. Nat Commun 11 (1), 4321 (2020).
Zhang et al., Dynamic Topology of Double-Stranded Telomeric DNA Studied by Single-Molecule Manipulation in Vitro. Nucleic Acids Research 48 (12), 6458–6470 (2020).
Sun et al., Molecular Engineering of Metal Coordination Interactions for Strong, Tough, and Fast-Recovery Hydrogels. Sci. Adv. 6 (16), eaaz9531 (2020).
Huang et al., Maleimide–Thiol Adducts Stabilized through Stretching. Nat. Chem. 11 (4), 310–319 (2019).
Tiu et al., Enhanced Adhesion and Cohesion of Bioinspired Dry/Wet Pressure-Sensitive Adhesives. ACS Appl. Mater. Interfaces 11 (31), 28296–28306 (2019).